Белки теплового шока - участники патогенеза остеоартроза

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Остеоартроз - заболевание, поражающее все ткани синовиальных суставов, приводящее к хронической боли и нередко к необходимости эндопротезирования. Высокая распространённость и отсутствие надёжных консервативных подходов накладывают значительные экономические санкции на большинство экономик мира. В настоящее время достаточно подробно изучены механизмы прогрессирования остеоартроза. Вместе с тем известные патогенетические концепции не позволяют определить надёжные таргеты консервативной терапии. Очевидна необходимость в поиске альтернативных концепций, которые помогут расширить понимание патогенеза и наметить пути решения терапевтических вопросов. Белки теплового шока (шапероны) принимают участие во внутри- и внеклеточной сигнализации при патогенезе многих заболеваний. Цель настоящего обзора - анализ современного состояния проблемы изучения роли белков теплового шока в патогенезе остеоартроза. В обзоре рассмотрены фундаментальные аспекты активации и функционирования шаперонов, приведён опыт исследований по изучению хондроцитарных белков теплового шока, затронуты вопросы реализации запрограммированной клеточной смерти, проиллюстрирована схема шаперональной активности при остеоартрозе. Освещена роль белков теплового шока с позиций репарации и альтерации, реализуемых в суставном хряще, намечены перспективы по дальнейшему уточнению их роли в патогенезе остеоартроза. Подчёркнута роль двух ключевых молекул - белка с массой 70 кДа и малой молекулы с массой 27 кДа. Белки теплового шока представляют фундаментальный и прикладной интерес с точки зрения их участия в реализаций ключевых путей патогенеза и феноменов остеоартроза (окислительный, микрокристаллический, гидродинамический стрессы, старение и др.). Дальнейшее изучение белков теплового шока позволит существенно расширить знания об остеоартрозе и наметить пути таргетной терапии.

Об авторах

Максим Александрович Кабалык

Тихоокеанский государственный медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: Maxi_maxim@mail.ru

Борис Израилевич Гельцер

Тихоокеанский государственный медицинский университет

Email: Maxi_maxim@mail.ru

Алексей Леонтьевич Осипов

Дальневосточный федеральный медицинский университет

Email: Maxi_maxim@mail.ru

Михаил Фёдорович Фадеев

Дальневосточный федеральный медицинский университет

Email: Maxi_maxim@mail.ru

Список литературы

  1. Кабалык М.А., Дубиков А.И., Петрикеева Т.Ю. и др. Феномен микрокристаллического стресса при остеоартрозе. Тихоокеан. мед. ж. 2014; 1: 70-74.
  2. Кабалык М.А., Дубиков А.И., Петрикеева Т.Ю. Методы обнаружения кристаллов в суставном хряще: Status praesens. Часть 1. Науч.-практ. ревматол. 2012; 52 (3): 87-91.
  3. Панасенко О.О., Ким М.В., Гусев Н.Б. Структура и свойства малых белков теплового шока. Успехи биологич. хим. 2003; 43: 59-98.
  4. Antonelli M.C., Starz T.W. Assessing for risk and progression of osteoarthritis: the nurse’s role: understanding pathophysiology, epidemiology, and risk will aid nurses who are seeking to expand their role in management. Orthop. Nurs. 2012; 31 (2): 98-102. http://dx.doi.org/10.1097/NOR.0b013e31824fcde4
  5. Asea A., Kabingu E., Stevenson M.A., Calderwood S.K. HSP70 peptide-bearing and peptide-negative preparations act as chaperokines. Cell Stress Chaperones. 2000; 5 (5): 425-431. http://dx.doi.org/10.1379/1466-1268(2000)005<0425:HPBAPN>2.0.CO;2
  6. Bianchi A., Moulin D., Hupont S. et al. Oxidative stress-induced expression of HSP70 contributes to the inhibitory effect of 15d-PGJ2 on inducible prostaglandin pathway in chondrocytes. Free. Radic. Biol. Med. 2014; 76: 114-126. http://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2014.07.028
  7. Cakir S., Hepguler S., Ozturk C. et al. Efficacy of therapeutic ultrasound for the management of knee osteoarthritis: a randomized, controlled, and double-blind study. Am. J. Phys. Med. Rehabil. 2014; 93 (5): 405-412. http://dx.doi.org/10.1097/PHM.0000000000000033
  8. Cerella C., Diederich M., Ghibelli L. The dual role of calcium as messenger and stressor in cell damage, death, and survival. Int. J. Cell. Biol. 2010; 2010: 1-14. http://dx.doi.org/10.1155/2010/546163
  9. Charette S.J., Lavoie J.N., Lambert H., Landry J. Inhibition of Daxx-mediated apoptosis by heat shock protein 27. Mol. Cell. Biol. 2000; 20 (20): 7602-7612. http://dx.doi.org/10.1128/MCB.20.20.7602-7612.2000
  10. Gabay O., Clouse K.A. Epigenetics of cartilage diseases. Joint Bone Spine. 2015 Dec. 23. pii: S1297-319X(15)00283-3. http://dx.doi.org/10.1016/j.jbspin.2015.10.004
  11. Garrido C., Bruey J.M., Fromentin A. et al. HSP27 inhibits cytochrome c-dependent activation of procaspase-9. FASEB J. 1999; 13 (14): 2061-2070.
  12. Hsu H.C., Chang W.M., Wu J.Y. et al. Folate deficiency triggered apoptosis of synoviocytes: Role of overproduction of reactive oxygen species generated via NADPH oxidase / Mitochondrial complex II and calcium perturbation. PLoS One. 2016; 11 (1): e0146440. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0146440
  13. Huot J., Houle F., Spitz D.R., Landry J. HSP27 phosphorylation-mediated resistanceagainst actin fragmentation and cell death induced by oxidative stress. Cancer Res. 1996; 56 (2): 273-279.
  14. Inoue H., Arai Y., Kishida T. et al. Hydrostatic pressure influences HIF-2 alpha expression in chondrocytes. Int. J. Mol. Sci. 2015; 16 (1): 1043-1050. http://dx.doi.org/10.3390/ijms16011043
  15. Kabalyk M., Dubikov A., Petrikeeva T. et al. Phenomenon of cartilage micro-crystallization in hip osteoarthritis and avascular necrosis of the femoral head. Eur. J. Int. Med. 2013; 24: 117. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejim.2013.08.297
  16. Lambrecht S., Verbruggen G., Elewaut D., Deforce D. Differential expression of alpha B-crystallin and evidence of its role as a mediator of matrix gene expression in osteoarthritis. Arthritis Rheum. 2009; 60 (1): 179-188. http://dx.doi.org/10.1002/art.24152
  17. Lee G.J., Roseman A.M., Saibil H.R., Vierling E. A small heat shock protein stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in a folding-competent state. EMBO J. 1997; 16 (3): 659-671. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/16.3.659
  18. Lindner R.A., Carver J.A., Ehrnsperger M. et al. Mouse Hsp25, a small shock protein. The role of its C-terminal extension in oligomerization and chaperone action. Eur. J. Biochem. 2000; 267 (7): 1923-1932. http://dx.doi.org/10.1046/j.1432-1327.2000.01188.x
  19. Lindner R.A., Kapur A., Carver J.A. The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin. J. Biol. Chem. 1997; 272 (44): 27722-27729. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.44.27722
  20. Lindquist S., Kim G. Heat-shock protein 104 expression is sufficient for thermotolerance in yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996; 93 (11): 5301-5306. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.93.11.5301
  21. Malfait A.M. Osteoarthritis year in review 2015: biology. Osteoarthritis Cartilage. 2016; 24 (1): 21-26. http://dx.doi.org/10.1016/j.joca.2015.09.010
  22. Mehlen P., Kretz-Remy C., Préville X., Arrigo A.P. Human hsp27, Drosophila hsp27 and human alpha B-crystallin expression-mediated increase in glutathione is essential for the protective activity of these proteins against TNF alpha-induced cell death. EMBO J. 1996; 15 (11): 2695-2706.
  23. Mehlen P., Mehlen A., Godet J., Arrigo A.P. Hsp27 as a switch between differentiation and apoptosis in murine embryonic stem cells. J. Biol. Chem. 1997; 272 (50): 31 657-31 665. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.50.31657
  24. Mehlen P., Preville X., Chareyron P. et al. Constitutive expression of human hsp27, Drosophila hsp27, or human alpha B-crystallin confers resistance to TNF- and oxidative stress-induced cytotoxicity in stably transfected murine L929 fibroblasts. J. Immunol. 1995; 154 (1): 363-374.
  25. Mehlen P., Schulze-Osthoff K., Arrigo A.P. Small stress proteins as novel regulators of apoptosis. Heat shock protein 27 blocks Fas/APO-1- and staurosporine-induced cell death. J. Biol. Chem. 1996; 271 (28): 16 510-16 514. http://www.jbc.org/content/271/28/16510
  26. Miron T., Vancompernolle K., Vandekerckhove J. et al. A 25 kD inhibitor of actin polymerization is a low molecular mass heat shock protein. J. Cell. Biol. 1991; 114 (2): 255-261. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.114.2.255
  27. Njemini R., Lambert M., Demanet C.H., Mets T. Heat shock protein 32 in human peripheral blood mononuclear cells: effect of aging and inflammation. J. Clin. Immunol. 2005; 25 (5): 405-417. http://dx.doi.org/10.1007/s10875-005-5361-y
  28. Plater M.L., Goode D., Crabbe M.J. Effects of site-directed mutations on the chaperone-like activity of alpha B-crystallin. J. Biol. Chem. 1996; 271 (45): 28 558-28 566. http://www.jbc.org/content/271/45/28558
  29. Pollack M., Phaneuf S., Dirks A., Leeuwenburgh C. The role of apoptosis in the normal aging brain, skeletal muscle, and heart. Ann. NY Acad. Sci. 2002; 959: 93-107. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.2002.tb02086.x
  30. Préville X., Salvemini F., Giraud S. et al. Mammalian small stress proteins protect against oxidative stress through their ability to increase glucose-6-phosphate dehydrogenase activity and by maintaining optimal cellular detoxifying machinery. Exp. Cell. Res. 1999; 247 (1): 61-78. http://dx.doi.org/10.1006/excr.1998.4347
  31. Rao P.V., Horwitz J., Zigler J.S.Jr. Chaperone-like activity of alpha-crystallin. The effect of NADPH on its interaction with zeta-crystallin. J. Biol. Chem. 1994; 269 (18): 13 266-13 272. http://www.jbc.org/content/269/18/13266
  32. Rasaputra K.S., Liyanage R., Lay J.O.Jr. et al. Effect of thiram on avian growth plate chondrocytes in culture. J. Toxicol. Sci. 2013; 38 (1): 93-101. http://dx.doi.org/10.2131/jts.38.93
  33. Sugden P.H., Clerk A. «Stress-responsive» mitogen-activated protein kinases (c-Jun N-terminal kinases and p38 mitogen-activated protein kinases) in the myocardium. Circ. Res. 1998; 83 (4): 345-352. http://dx.doi.org/10.1161/01.RES.83.4.345
  34. Sugiyama Y., Suzuki A., Kishikawa M. et al. Muscle develops a specific form of small heat shock protein complex composed of MΚBP/HSPB2 and HSPB3 during myogenic differentiation. J. Biol. Chem. 2000; 275 (2): 1095-1104. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.275.2.1095
  35. Suzuki T., Segami N., Nishimura M. et al. Analysis of 70 kD heat shock protein expression in patients with internal derangement of the temporomandibular joint. Int. J. Oral. Maxillofac. Surg. 2000; 29 (4): 301-304. http://dx.doi.org/10.1016/S0901-5027(00)80033-8
  36. Terzuoli E., Meini S., Cucchi P. et al. Antagonism of bradykinin B2 receptor prevents inflammatory responses in human endothelial cells by quenching the NF-κb pathway activation. PLoS One. 2014; 9 (1): e84358. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0084358
  37. Tiffee J.C., Griffin J.P., Cooper L.F. Immunolocalization of stress proteins and extracellular matrix proteins in the rat tibia. Tissue. Cell. 2000; 32 (2): 141-147. http://dx.doi.org/10.1054/tice.2000.0097
  38. Tissieres A., Mitchell H.K., Tracy U.M. Protein synthesis in salivary glands of drosophila melanogaster. J. Molec. Biol. 1974; 84 (3): 389-398. http://dx.doi.org/10.1016/0022-2836(74)90447-1
  39. Vanmuylder N., Evrard L., Dourov N. Strong expression of heat shock proteins in growth plate cartilage, an immunohistochemical study of HSP28, HSP70 and HSP110. Anat. Embryol. (Berl.). 1997; 195 (4): 359-362. http://dx.doi.org/10.1007/s004290050056
  40. Yang R.C., Chang C.C., Sheen J.M. et al. Davallia bilabiata inhibits TNF-α-induced adhesion molecules and chemokines by suppressing IKK/NF-kappa B pathway in vascular endothelial cells. Am. J. Chin. Med. 2014; 42 (6): 1411-1429. http://dx.doi.org/10.1142/S0192415X1450089X
  41. Yang X., Khosravi-Far R., Chang H.Y., Baltimore D. Daxx, a novel Fas-binding protein that activates JNK and apoptosis. Cell. 1997; 89 (7): 1067-1076. http://dx.doi.org/10.1016/S0092-8674(00)80294-9
  42. Yoda M., Sakai T., Mitsuyama H. et al. Geranylgeranylacetone suppresses hydrogen peroxide-induced apoptosis of osteoarthritic chondrocytes. J. Orthop. Sci. 2011; 16 (6): 791-798. http://dx.doi.org/10.1007/s00776-011-0138-z

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Кабалык М.А., Гельцер Б.И., Осипов А.Л., Фадеев М.Ф., 2016

Creative Commons License

Эта статья доступна по лицензии
Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: ЭЛ № ФС 77 - 75008 от 01.02.2019.