Влияние L-аргинина и L-name на активность лизосомальных цистеиновых протеиназ и проницаемость лизосомальной мембраны в аорте крыс

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Цель. Изучить влияние L-аргинина и его аналога N-нитро-L-аргинин-метилового эфира (L-NAME) по отдельности и в комбинации на лизосомальный цистеиновый протеолиз и состояние лизосомальных мембран в аорте крыс.

Методы. Исследование было выполнено на крысах-самцах линии Wistar, содержавшихся в типовых условиях вивария и разделённых на три контрольные и три экспериментальные группы, по 8 особей в каждой. Экспериментальные выборки включали группы с введением L-аргинина и/или L-NAME. Показатели изучали в осаждаемой и неосаждаемой фракциях гомогената аорты крыс. Активность кислой фосфатазы определяли унифицированным методом по «конечной точке», активность катепсинов В, L и Н изучали спектрофлуориметрическим методом.

Результаты. При моделировании изменения уровня синтеза оксида азота с помощью L-аргинина обнаружено нарастание общей активности катепсинов, коэффициент лабильности у кислой фосфатазы снижается, что характеризуется общей стабилизацией лизосомальных мембран. Группа L-NAME, напротив, характеризуется снижением показателей активности катепсинов В и Н, отличия от группы аргинина отмечены у катепсина Н в лизосомальной и общей фракциях, мембрана лизосом лабильна. Сочетанное введение препаратов снижает общую активность катепсинов, при этом происходит повышение общей активности кислой фосфатазы, все показатели свидетельствуют о лабилизации лизосомальных мембран.

Вывод. L-аргинин в дозе 500 мг/кг вызывает нарастание общей активности катепсинов В, L и Н в аорте крыс за счёт лизосомальной фракции; действие L-аргинина приводит к стабилизации лизосомальных мембран; группа L-NAME у катепсина Н демонстрирует уменьшение степени секреции катепсинов со снижением общей активности за счёт обеих фракций; группа сочетанного воздействия аргинин + L-NAME у катепсина В характеризуется увеличением секреции за счёт лабилизации мембраны лизосом.

Об авторах

Анастасия Ивановна Арапова

Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова

Автор, ответственный за переписку.
Email: Asiaarapova@mail.ru

Мария Алексеевна Фомина

Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова

Email: Asiaarapova@mail.ru

Список литературы

  1. Марков Х.М. L-аргинин - оксид азота в терапии болезней сердца и сосудов. Кардиология. 2005; (6): 87-95.
  2. Покровский А.А., Тутельян В.А. Лизосомы. М.: Наука. 1976; 378 с.
  3. Покровский М.В., Покровская Т.Г., Корчаков В.И. и др. Эндотелиопротекторные эффекты L-аргинина при моделировании дефицита окиси азота. Эксперим. и клин. фармакол. 2008; 71 (2): 29-31.
  4. Фомина Н.В., Фомина М.А. Оценка связи активности лизосомальных цистеиновых протеиназ плазмы крови и показателей эндотелиальной дисфункции у пациентов с заболеваниями вен нижних конечностей. Наука молодых Eruditio Juvenium. 2014; (1): 60-67.
  5. Чикин В.Г., Ерохина А.А., Пчелинцев В.В. Активность лизосомальных ферментов при неосложнённом послеродовом периоде и эндометрите. Рос. мед.-биол. вестн. им. акад. И.П. Павлова. 2014; (2): 32-36.
  6. Barrett A.J., Kirschke H. Cathepsin B, cathepsin H, cathepsin L. Methods in enzymol. 1981; 80: 535-561. http://dx.doi.org/10.1016/S0076-6879(81)80043-2
  7. Conus S., Hans-Uwe S. Cathepsins and their involvement in immune responses. Swiss medical weekly. 2010; 1-12. http://dx.doi.org/10.4414/smw.2010.13042
  8. Qi Xing, Lijun Zhang, Travis Redman. Nitric oxide regulates cell behavior on an interactive cell-derived extracellular matrix scaffold. J. Biomed. Materials Res. 2015; (12): 3807-3814. http://dx.doi.org/10.1002/jbm.a.35524
  9. Stephen G. Hummel, Anthony J. Fischer, Sean M. Martin et al. Nitric oxide as a cellular antioxidant: A little goes a long way. Free Radical Biol. Med. 2006; 40: 501-506. http://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2005.08.047
  10. Szabõ C., Ischiropoulos H., Radi R. Peroxynitrite: biochemistry, pathophysiology and development of therapeutics. Nature Rev. Drug Discovery. 2006; 6: 662-680. http://dx.doi.org/10.1038/nrd2222
  11. Terman A., Kurz T., Gustafsson B. et al. Lysosomal labilization. IUBMB Life. 2006; 58 (9): 531-539. http://dx.doi.org/10.1080/15216540600904885
  12. Turk М. Cysteine cathepsins: From structure, function and regulation to new frontiers. Biochim. Biophys. Acta. 2012; 1824 (1): 68-88. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.10.002
  13. Visek W.J. Arginine needs, physiological state and usual diets. A reevaluation. J. Nutrition. 1986; 116 (1): 36-46.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© 2016 Арапова А.И., Фомина М.А.

Creative Commons License

Эта статья доступна по лицензии
Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: ЭЛ № ФС 77 - 75008 от 01.02.2019.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах