Effect of Aminophenol and Amino Acids Derivatives on the Level of Nitrosyl Radical and Its Active Forms In Vitro

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

The effect of aminophenol, amino acids and their derivatives on the level of •NO and its intermediates (•NO2, N2O3) in an aqueous aerobic media (pH = 7.4) was studied using nitroprusside as a •NO donor. It was found that the highest NOx scavenging activity is exhibited by 3-aminophenol (IC50 = 0.11 mM), 2-aminophenol (IC50 = 0.195 mM) and 4,6-di-tert-butyl-2-aminophenol (IC50 = 0.12 mM), standards: trolox (IC50 = 0.19 mM) and ascorbate (IC50 = 4.88 mM). Methylation of the OH group reduced the effectiveness of aminophenol. In the studied concentration range (0–70 mM), Tyr-Ala (IC50 = 5.0 mM) and β-Ala-His (IC50 = 35.0 mM) were more active than Phe-Ala (IC50 > 50 mM) and Gly-Gly (IC50 > 50 mM). Complexes Cu(Gly)2 and Cu(Gly-Gly)2 at low concentrations (0.05–0.5 mM) are 1.4–1.8 times more effective than Gly and Gly-Gly.

全文:

受限制的访问

作者简介

E. Ovsyannikova

Belarussian State University

编辑信件的主要联系方式.
Email: yurkovail@tut.by
白俄罗斯, Minsk

A. Burko

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
白俄罗斯, Minsk

G. Ksendzova

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
白俄罗斯, Minsk

V. Sorokin

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
白俄罗斯, Minsk

E. Karankevich

Institute of Physical Organic Chemistry, National Academy of Sciences of Belarus

Email: yurkovail@tut.by
白俄罗斯, Minsk

I. Yurkova

Belarussian State University

Email: yurkovail@tut.by
白俄罗斯, Minsk

参考

  1. Andrabi S.M., Sharma N.S., Karan A., Shahriar S.M.S., Cordon B., Ma B., Xie J. // Adv. Sci. 2023. Vol. 10. P. 2303259. doi: 10.1002/advs.202303259
  2. Heinrich T.A., da Silva R.S., Miranda K.M., Switzer C.H., Wink D.A., Fukuto J.M. // Br. J. Pharmacol. 2013. Vol. 169. P. 1417. doi: 10.1111/bph.12217
  3. Fricker S.P. in: Encyclopedia of Inorganic and Bioinorganic Chemistry / Ed. R.A. Scott. John Wiley & Sons, Ltd., 2019. P. 1. doi: 10.1002/9781119951438.eibc2724
  4. Hughes M.N. // Biochim. Biophys. Acta, Bioenerg. 1999. Vol. 1411. P. 263. doi: 10.1016/s0005-2728(99)00019-5
  5. Bartberger M.D., Liu W., Ford E., Miranda K.M., Switzer C., Fukuto J.M., Houk K.N. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. Vol. 99. P. 10958. doi: 10.1073/pnas.162095599
  6. Koppenol W.H. // Free Rad. Biol. Med. 1998. Vol. 25. P. 385. doi: 10.1016/s0891-5849(98)00093-8
  7. Ford P.C., Miranda K.M. // Nitric oxide. 2020. Vol. 103. P. 31. doi: 10.1016/j.niox.2020.07.004
  8. Reiter T.A. // Redox Report. 2006. Vol. 11. P. 194. doi: 10.1179/135100006X116718
  9. Ridnour L.A., Thomas D.D., Mancardi D., Espey M.G., Miranda K.M., Paolocci N., Wink D.A. // Biol. Chem. 2004. Vol. 385. P. 1. doi: 10.1515/bc.2004.001
  10. Wink D.A., Mitchell J.B. // Free Rad. Biol. Med. 1998. Vol. 25. P. 434. doi: 10.1016/s0891-5849(98)00092-6
  11. Lancaster J.R. // Chem. Res. Toxicol. 2006. Vol. 19. P. 1160. doi: 10.1021/tx060061w
  12. Lam M.A., Pattison D.I., Bottle S.E., Keddie D.J., Davies M.J. // Chem. Res. Toxicol. 2008. Vol. 21. P. 2111. doi: 10.1021/tx800183t
  13. Fedeli D., Damiani E., Greci L., Littarru G.P., Falcioni G. // Mutat. Res. 2003. Vol. 535. P. 117. doi: 10.1016/s1383-5718(02)00296-6
  14. Shama J.N., Al-Omran A., Parvathy S.S. // Inflammopharmacology. 2007. Vol.15. P. 252. doi: 10.1007/s10787-007-0013-x
  15. Aliev G., Palacios H.H., Lipsitt A.E. // Neurotoxic. Res. 2009. Vol. 16. P. 293. doi: 10.1007/s12640-009-9066-5
  16. Huie R.E. // Toxicology. 1994. Vol. 89. P. 193. doi org/10.1016/0300-483X(94)90098-1
  17. Nedospasov A.A. // J. Biochem. Mol. Toxicol. 2002. Vol. 16. P. 109. doi: 10.1002/jbt.10029
  18. D’Ischia M. // C. R. Chim. 2005. Vol. 8. P. 797. doi: 10.1016/j.crci.2005.02.008
  19. Goldstein S., Czapski G. // J. Am. Chem. Soc. 1995. Vol. 117. P. 12078. doi: 10.1021/ja00154a007
  20. Wardman P. // J. Phys. Chem. Ref. Data. 1989. Vol. 18. P. 1637. doi: 10.1063/1.555843
  21. Andrés C.M.C., Pérez de la Lastra J.M., Juan C.A., Plou F.J., Pérez-Lebeña E. // Int. J. Mol. Sci. 2022. Vol. 23. P. 14049. doi org/10.3390/ ijms232214049
  22. Kuo W.N., Ivy D., Guruvadoo L., White A., Graham L. // Front. Biosci. 2004. Vol. 9. P. 3163. doi: 10.2741/1469.
  23. Jin H.J., Lee J.H., Kim D.H., Kim K.-T., Lee G.W., Choi S.J., Paik H.-D. // 2015. Vol. 24. P. 1555. doi: 10.1007/s10068-015-0200-2
  24. Kangsanant S., Thongraung C., Jansakul C., Murkovic M., Seechamnanturakit V. // Intern. J. Food Sci. Technol. 2014. Vol. 50. P. 660. doi: 10.1111/ijfs.12680
  25. Ghanbari R., Ebrahimpour A., Zare, M., Ismail A., Abdul-Hamid A., Saari N. // Food Biotech. 2016. Vol. 30. P. 263. doi: 10.1080/08905436.2016.1234391
  26. Saisavoey T., Sangtanoo P., Reamtong O., Karnchanatat A. // J. Sci. Food Agric. 2019. Vol. 99. P. 5112. doi org/10.1002/jsfa.9755
  27. Ozawa H., Miyazawa T., Burdeos G.C., Miyazawa T.J. // Nutr. Sci. Vitaminol. 2022. Vol. 68. P. 162. doi: 10.3177/jnsv.68.162.
  28. Gudasheva T.A., Ostrovskaya R.U., Seredenin S.B. // Curr. Pharm. Des. 2018. Vol. 24. P. 3020. doi 10.2174/ 1381612824666181008105641
  29. Меньшикова Е.Б., Ланкин В.З., Кандалинцева Н.В. Phenольные антиоксиданты в биологии и медицине. Строение, свойства, механизмы действия: монография. Saarbrücken: LAP LAMBERT Academic Publishing, 2012. 496 с.
  30. Floris B., Galloni P., Conte V., Sabuzi F. // Biomolecules. 2021. Vol. 11. P. 1325. doi: 10.3390/biom11091325
  31. Kruk J., Aboul-Enein B.H., Duchnik E., Marchlewicz M. // J. Physiol. Sci. 2022. Vol. 72. P. 19. doi org/10.1186/s12576-022-00845-1
  32. Sueishi Y., Hori M., Kita M., Kotake Y. // Food Chem. 2011. Vol. 129. P. 866. doi: 10.1016/j.foodchem.2011.05
  33. Sueishi Y., Hori M. // Nitric Oxide. 2013. Vol. 29. P. 25. doi: 10.1016/j.niox.2012.12.002
  34. Poderoso J.J., Carreras M.C., Schöpfer F., Lisdero C.L., Riobó N.A., Giulivi C., Cadenas E. // Free Rad. Biol. Med. 1999. Vol. 26. P. 925. doi: 10.1016/s0891-5849(98)00277-9
  35. Duarte J., Francisco V., Perez-Vizcaino F. // Food Funct. 2014. Vol. 5. P. 1653. doi: 10.1039/c4fo00144c
  36. Lu Y., Dong Y., Li X., He Q. // J. Food Sci. 2016. Vol. 81. P. C2692. doi: 10.1111/1750-3841.13535
  37. Буравлев Е.В., Шевченко О.Г. // Изв. АH. Сер. хим. 2022. Т. 71. № 12. С. 2621; Buravlev E., Shevchenko O. // Rus. Chem. Bull. 2022. Vol. 71. P. 2621. doi: 10.1007/s11172-022-3691-z
  38. Takahashi N., Ohba T., Yamauchi T., Higashiyama K. // Bioorg. Med. Chem. 2006. Vol. 14. P. 6089. doi 10.1016/ j.bmc.2006.05.013
  39. Ксендзова Г.А., Сорокин В.Л., Едимечева И.П., Шадыро О.И. // Химия высоких энергий. 2004. Т. 37. С. 411.
  40. Ksendzova G.A., Sorokin V.L., Edimecheva I.P., Shadyro O.I. // Free Rad. Res. 2004. Vol. 38. P. 1183. doi: 10.1080/10715760400016162
  41. Shadyro O.I, Ksendzova. G.A., Polozov G.I., Sorokin V.L., Boreko E.I., Savinova O.V., Dubovik B.V., Bizunok N.A. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2008. Vol. 18. N 7. Р. 2420. doi: 10.1016/j.bmcl.2008.02.055
  42. Shishido S.M., de Oliveira G. // Prog. Reac. Kinet. 2001. Vol. 26. P. 239. doi: 10.3184/007967401103165271
  43. Crespo P.M., Odio O.F., Ávila Y., Perez-Cappe E., Reguera E. // J. Photochem. Photobiol. (A). 2021. Vol. 412. P. 113244. doi: 10.1016/j.jphotochem.2021.113
  44. Baveja K.K., Subba-Rao D., Saskar K. // J. Chem. Eng. Japan. 1979. Vol. 12. P. 322.
  45. Bhanarkar A.D., Gupta R.K., Biniwale R.B., Tamhane S.M. // Int. J. Environ. Sci. Technol. 2014. Vol. 11. P. 1537. doi: 10.1007/s13762-013-0295-z
  46. Wink D.A., Darbyshire J.F., Nims R.W., Saavedra J.E., Ford P.C. // Chem. Res. Toxicol. 1993. Vol. 6. P. 23. doi: 10.1021/tx00031a003.
  47. Da Silva G., Kennedy E., Dlugogorski B. // J. Chem. Res. 2002. Vol. 2002. P. 589. doi: 10.3184/030823402103171069
  48. Bellander B.T., Hagmar L., Osterdahl B.G. // IARC Sci. Publ. 1984. Vol. 57. P. 171.
  49. De la Bretèche M.-L., Servy C., Lenfant M., Ducrocq C. // Tetrahedron Lett. 1994. Vol. 35. P. 7231. doi: 10.1016/0040-4039(94)85368-1
  50. Rettori D., Tang Y., Dias L. C., Cadenas E. // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 33. P. 685. doi: 10.1016/s0891-5849(02)00953-x
  51. Шадыро О.И., Сорокин В.Л., Ксендзова Г.А., Савинова О.В., Самович С.Н., Бореко Е.И. // Хим.-фарм. ж. 2019. Т. 53. № 7. С. 45; Shadyro O.I., Sorokin V.L., Ksendzova G.A., Savinova O.V., Samovich S.N., Boreko E.I. // Pharm. Chem. J. 2019. Vol. 53. N 7. P. 646. doi: 10.1007/s11094-019-02055-3
  52. Giorgini E., Petrucci R., Astolfi P., Mason R.P., Greci L. // Eur. J. Org. Chem. 2002. Vol. 23. P. 4011. doi: 10.1002/1099-0690(200212)2002:23<4011::aid-ejoc4011> 3.0.co;2-6
  53. Indira Priyadarsini K., Kapoor S., Naik D.B. // Chem. Res. Toxicol. 2001. Vol. 14. P. 567. doi org/10.1021/tx000239t
  54. Alfassi Z.B. // Int. J. Radiat. Appl. Instrum. (C). 1987. Vol. 29. P. 405. doi org/10.1016/1359-0197(87)90014-2
  55. Davies M.J., Forni L.G., Willson R.L. // Biochem. J. 1988. Vol. 255. P. 513.
  56. Antunes F., Nunes C., Laranjinha J., Cadenas E. // Toxicology. 2005. Vol. 208. P. 207. doi: 10.1016/j.tox.2004.11.033
  57. Rubbo H., Radi R., Anselmi D., Kirk M., Barnes S., Butler J., Freeman B.A. // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. P. 10812. doi: 10.1074/jbc.275.15.10812
  58. Eiserich J.P., Butler J., van der Vliet A., Cross C.E., Halliwell B. // Biochem. J. 1995. Vol. 310. P. 745. doi: 10.1042/bj3100745
  59. Janzen E.G., Wilcox A.L., Manoharan V. // J. Org. Chem. 1993. Vol. 58. P. 3597. doi: 10.1021/jo00066a001
  60. Laranjinha J., Cadenas E. // J. Neurochem. 2002. Vol. 81. P. 892. doi: 10.1046/j.1471-4159.2002.00900.x
  61. González-Mancebo S., García-Santos M.P., Hernández-Benito J., Calle E., Casado J. // J. Agric. Food Chem. 1999. Vol. 47. P. 2235. doi: 10.1021/jf981094n
  62. Vione D., Maurino V., Pelizzetti E., Minero C. // Intern. J. Environ. Anal. Chem. 2004. Vol. 84. P. 493. doi 10.1080/ 03067310310001640447
  63. Williams D.L.H. Nitrosation Reactions and the Chemistry of Nitric Oxide. Amsterdam: Elsevier, 2004. Р. 93. doi: 10.1016/B978-044451721-0/50006-2
  64. Endo Y., Murayama M., Ogawa F., Nishiyama T. // Technol. Rep. Kansai Univ. 2005. Vol. 47. Р. 31.
  65. D’Ischia M., Costantin C. // Bioorg. Med. Chem. 1995. Vol. 3. P. 923. doi: 10.1016/0968-0896(95)00083-s
  66. Sumanont Y., Murakami Y., Tohda M., Vajragupta O., Matsumoto K., Watanabe H. // Biol. Pharm. Bull. 2004. Vol. 27. P. 170. doi: 10.1248/bpb.27.170
  67. Sreejayan Rao M.N.A. // J. Pharm. Pharmac. 1997. Vol. 49. P. 105. doi: 10.1111/j.2042-7158.1997.tb06761.x
  68. Шадыро О.И., Сорокин В.Л., Ксендзова Г.А., Павлова Н.И., Савинова О.В., Бореко Е.И. // Хим.-фарм. ж. 2012. Т. 46. № 7. С. 27; Shadyro O.I., Sorokin V.L., Ksendzova G.A., Savinova O.V., Pavlova N.I., Boreko E.I. // Pharm. Chem. J. 2012. Vol. 46. N 7. P. 414. doi 10.30906/ 0023-1134-2012-46-7-27-30
  69. Wainright T. // J. Ins. Brew. 1986. Vol. 92. P. 49. doi: 10.1002/j.2050-0416.1986.tb04373.x
  70. Da Silva G., Kennedy E.M., Dlugogorski B.Z. // J. Phys. Org. Chem. 2007. Vol. 20. P. 167. doi: 10.1002/poc.1142
  71. Itoh T., Matsuy Y., Maeta H., Miyazaki M., Nagata K., Ohsawa A. // Chem. Pharm. Bull. 1999. Vol. 47. P. 819. doi: 10.1248/cpb.47.819
  72. Zhao Y.-L., Garrison S.L., Gonzalez C., Thweatt W.D., Marquez M. // J. Phys. Chem. (A). 2007. Vol. 111. P. 2200. doi: 10.1021/jp0677703
  73. Lakshmi V.M., Hsu F.F., Davis B.B., Zenser T.V. // Chem. Res. Toxicol. 2000. Vol. 13. P. 891. doi: 10.1021/tx000115g
  74. Nematollahi D., Ariapad A., Rafiee M. // J. Electroanal. Chem. 2007. Vol. 602. P. 37. doi: 10.1016/j.jelechem.2006.11.0
  75. Marinova P., Tamahkyarova K. // BioTech. 2024. Vol. 13. P. 9. doi: 10.3390/biotech13020009
  76. Шендикова Е.Н., Мельситова И.В., Юркова И.Л. // Химия высоких энергий. 2016. Т. 50. № 4. С. 260; Shendikova E.N., Mel’sitova I.V., Yurkova I.L. // High Energy Chem. 2016. Vol. 50. N 4. Р. 249. doi: 10.1134/S0018143916040172
  77. Nicoletti V.G., Santoro A.M., Grasso G., Vagliasindi L.I., Giuffrida M.L., Cuppari C., Purrello V.S., Stella A.M., Rizzarelli E. // J. Neurosci. Res. 2007. Vol. 85. P. 2239. doi: 10.1002/jnr.21365
  78. Fleisher-Berkovich S., Abramovitch-Dahan C., Ben-Shabat S., Apte R., Beit-Yannai E. // Peptides, 2009. Vol. 30. P. 1306. doi: 10.1016/j.peptides.2009.04.003
  79. Caruso G., Fresta C.G., Martinez-Becerra F., Antonio L., Johnson R.T., de Campos R.P.S., Siegel J.M., Wijesinghe M.B., Lazzarino G., Lunte S.M. // Mol. Cell. Biochem. 2017. Vol. 431. P. 197. doi org/10.1007/s11010-017-2991-3
  80. Ford P.C., Fernandez B.O., Lim M.D. // Chem. Rev. 2005. Vol. 105. P. 2439. doi: 10.1021/cr0307289
  81. Houben-Weyl. // Methoden der organischen chemie. 1960. Vol. 6. P. 927.
  82. Вольева В.Б., Прокофьева Т.И., Прокофьев A.M., Белостоцкая И.С., Комисарова H.Л., Ершов В.В. // Изв. АН. Сер. хим. 1995. № 9. С. 1789.
  83. Милач О.А., Найденов В.Э., Каранкевич Е.Г., Юркова И.Л. // ЖОХ. 2022. Т. 92. № 2. С. 277; Milach O.A., Naidenov V.E., Karankevic E.G., Yurkova I.L. // Russ. J. Gen. Chem. 2022. Vol. 92. N 2. P. 241. doi: 10.1134/S107036322202013X
  84. Myshkin A.E., Konyaeva V.S., Gumargalieva K.Z., Moiseev Y.V. // J. Agric. Food Chem.1996. Vol. 44. P. 2948. doi: 10.1021/jf940643w
  85. Li T., Guo G.J., Hu M., Yao M.J. // Adv. Mater. Res. 2011. Vol. 343–344. P. 862. doi: 10.4028/ href='www.scientific.net/amr.343-344.862' target='_blank'>www.scientific.net/amr.343-344.862
  86. Bratton A.C., Marshall E.K. // J. Biol. Chem. 1939. Vol. 128. P. 537. doi: 10.1016/S0021-9258(18)73708-3
  87. Verdon C.P., Burton B.A., Prior R.L. // Anal. Biochem. 1995. Vol. 224. P. 502. doi: 10.1006/abio.1995.1079
  88. Giustarini D., Dalle-Donne I., Colombo R., Milzani A., Rossi R. // Free Rad. Res. 2004. Vol. 38. P. 1235. doi: 10.1080/10715760400017327

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载
2. Fig. 1. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/10 mM., pH = 7.4) in the presence of functionalized phenols: 1 - 2, 2 - trolox, 3 - 1, 4 - 3, 5 - 7, 6 - ubiquinone Q0

下载 (168KB)
索引源数据
3. Scheme 2

下载 (328KB)
索引源数据
4. Fig. 2. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/50 mM., pH = 7.4) in the presence of functionalized phenols: 1 - 8, 2 - trolox, 3 - 9, 4 - 10, 5 - 12, 6 - 11, 7 - 6, 8 - 13

下载 (181KB)
索引源数据
5. Fig. 3. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/10 mM., pH = 7.4) in the presence of: 1 - Tyr-Ala, 2 - Trp, 3 - Phen-Ala, 4 - Phen, 5 - α-Ala

下载 (156KB)
索引源数据
6. Fig. 4. Accumulation of nitrite anion in the sodium nitroprusside-PSB test system (10/10 mM., pH = 7.4) in the presence of: 1 - Car, 2 - His, 3 - Gly-Gly, 4 - Gly, 5 - β-Ala, 6 - (Gly)2Cu2+, 7 - (Gly-Gly)2Cu2+

下载 (402KB)
索引源数据

版权所有 © Russian Academy of Sciences, 2024