Structural correlations of complexation of apple pectin with imidazole and L-histidine methyl ester

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

The thermodynamic and structural study of the complex formation of apple pectin with structural analogs of histidine (imidazole and its methyl ester) was carried out using spectral methods. The composition, stability constants of the complexes, and standard thermodynamic characteristics (Δ G° , Δ H° , Δ S° ) of the complex formation process were determined. The decisive contribution of the imidazole fragment of the amino acid to the stability of the pectin-histidine complex is shown. The esterification of the carboxyl group of histidine, its conversion into methyl ester, has an insignificant effect on the efficiency of complex formation with pectin, leading only to a slight increase in binding.

作者简介

R. Mudarisova

Ufa Institute of Chemistry, Ufa Federal Research Center of the Russian Academy of Sciences

Email: mudarisova@anrb.ru

O. Kukovinets

Ufa University of Science and Technology

S. Kolesov

Ufa Institute of Chemistry, Ufa Federal Research Center of the Russian Academy of Sciences

参考

  1. Якубке Х.Д., Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки. Москва.: Мир, 1985. 82 с.
  2. Хазова О.А. Аминокислоты. Москва.: Предтеча, 2010. 64 с.
  3. Fürst P., Stehle P. // J. Nutr. 2004. Vol. 134. P. 1558. doi: 10.1093/jn/134.6.1558S
  4. Almeida M.C., Resende D.I.S.P., da Costa P.M., Pinto M.M.M., Sousa E. // Eur. J. Med. Chem. 2021. Vol. 209. P. 112945. doi: 10.1016/j.ejmech.2020.112945
  5. Машковский М.Д. Лекарственные средства. Харьков: Торсинг, 1997. Т. 2. 590 с.
  6. Мударисова Р.Х., Куковинец О.С., Колесов С.В., Новоселов И.В. // ЖФХ. 2021. Т. 95. № 9. С. 1379
  7. Mudarisova R.Kh., Kukovinets O.S., Kolesov S.V., Novoselov I.V. // Russ. J. Phys. Chem. (A). 2021. Vol. 95. N 9. Р. 1835. doi: 10.1134/S003602442109017X
  8. Мударисова Р.Х., Вакульская А.А., Куковинец О.С., Колесов С.В. // Вестн. Баш. унив. 2022. Т. 27. № 1. С. 51. doi: 10.33184/bulletin-bsu-2022.1.9
  9. Jahed V., Vasheghani-Farahani E., Bagheri F., Zarrabi A., Jensen H.H., Larsen K.L. // Nanomedicine: Nanotechnology. Biology and Medicine. 2020. Vol. 27. P. 102217. doi: 10.1016/j.nano.2020.102217
  10. Morris V.B., Sharma C.P. // Int. J. Pharm. 2010. Vol. 389. P. 176. doi: 10.1016/j.ijpharm.2010.01.037
  11. Ghaffari S.B., Sarrafzadeh M.H., Salami M., Khorramizadeh M.R. // Int. J. Biol. Macromol. 2020. Vol. 151. P. 428. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.02.141
  12. Liu L.S., Fishman M.L., Hicks K.B. // Cellulose. 2007. Vol. 14. Р. 15. doi 10.1007s10570-006-9095-7
  13. Wang Y., Han Q., Wang Yi., Qin D., Luo Q., Zhang H. // Colloids and Surfaces (A). 2020. Vol. 597. P. 1. doi: 10.1016/j.colsurfa.2020.124763
  14. George D., Maheswari P.U., Begum K.M.M.S. // Carbohydrate Polymers. 2020. Vol. 236. Р. 116101. doi: 10.1016/j.carbpol.2020.116101
  15. Yan C., Liang N., Li Q., Yan P., Sun S. // Carbohydrate Polymers. 2019. Vol. 216. P. 129. doi: 10.1016/j.carbpol.2019.04.024
  16. Do N.H.N., Truong Q.T., Le P.K., Ha A.C. // Carbohydrate Polymers. 2022. Vol. 294. P. 119726. doi: 10.1016/j.carbpol.2022.119726
  17. Jantrawut P., Bunrueangtha J., Suerthong J., Kantrong N. // Materials. 2019. Vol. 12. P. 1628. doi: 10.3390/ma12101628
  18. Zhao B., Li L., Lv X., Du J., Gu Z., Li Z., Cheng L., Li C., Hong Y. // J. Controlled Release. 2022. Vol. 349. P. 662. doi: 10.1016/j.jconrel.2022.07.024
  19. Vanoli V., Delleani S., Casalegno M., Pizzetti F., Makvandi P., Haugen H., Mele A., Rossi F., Castiglione F. // Carbohydrate Polymers. 2023. Vol. 301. P. 120309. doi: 10.1016/j.carbpol.2022.120309
  20. Li D., Li J., Dong H., Li X., Zhang J., Ramaswamy S., Xu F. // Int. J. Biol. Macromol. 2021. Vol. 185. Р. 49. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2021.06.088
  21. Espinoza C.L., Carvajal-Millán E., Balandrán-Quintana R., López-Franco Y., Rascón-Chu A. // Molecules. 2018. Vol. 23. Р. 942. doi: 10.3390/molecules23040942
  22. Noreena A., Nazlic Z., Akrama J., Rasulb I., Manshaa A., Yaqoobc N., Iqbald R., Tabasuma S., Zubera M., Ziaa K. // Int. J. Biol. Macromol. 2017. Vol. 101. P. 254. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.03.029
  23. Mudarisova R., Kukovinets O., Sagitova A., Novoselov I. // Biointerface Res. Appl. Chem. 2023. Vol. 13. P. 211. doi: 10.33263/BRIAC133.210.
  24. Zaitseva O., Khudyakov A., Sergushkina M., Solomina O., Polezhaeva T. // Fitoterapia. 2020. Vol. 146. P. 104676. doi: 10.1016/j.fitote.2020.104676
  25. Villicaña-Molina E., Pacheco-Contreras E., Aguilar-Reyes E.A., León-Patiño C.A. // Int. J. Polym. Mater. Polym. Biomater. 2020. Vol. 69. Р. 467. doi: 10.1080/00914037.2019.1581199
  26. Tian L., Singh A., Singh A.V. // Int. J. Biol. Macromol. 2020. Vo1. 53. P. 533. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.02.313
  27. Wu D., Zheng J., Hu W., Zheng X., He Q., Linhardt R.J., Ye X., Chen S. // Carbohydrate Polymers. 2020. Vol. 245. P. 116526. doi: 10.1016/j.carbpol.2020.116526
  28. Cao J., Yang J., Wang Z., Lu M., Yue K. // Carbohydrate Polymers. 2020. Vol. 247 P. 116742. doi: 10.1016/j.carbpol.2020.116742
  29. Эндрюс Л., Кифер Р. Молекулярные комплексы в органической химии. М.: Мир, 1967. 206 с.
  30. Булатов М.И., Калинкин И.П. Практическое руководство по фотометрическим методам анализа. Л.: Химия, 1986. 432 с.
  31. Ross P.D., Subramanian S. // Biochemistry. 1981. Vol. 20. P. 3096.
  32. Донченко Л.В. Технология пектинов и пектинопродуктов М.: ДеЛи, 2000. 256 с.

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载

版权所有 © Russian Academy of Sciences, 2023