Антиоксидантный комплекс черноморского двустворчатого моллюска Flexopecten glaber ponticus (Bucquoy, Dautzenberg et Dollfus, 1889) в естественных условиях обитания

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Впервые исследован антиоксидантный (АО) комплекс тканей гребешка Flexopecten glaber ponticus (Bucquoy, Dautzenberg et Dollfus, 1889) из естественного местообитания в Черном море. Показано, что состояние АО комплекса моллюска отличается выраженной тканевой спецификой на фоне близкого уровня ТБК-активных продуктов во всех исследованных органах. Для жабр гребешка была характерна более высокая активность глутатионредуктазы (ГР), супероксиддисмутазы (СОД) и каталазы по сравнению с гепатопанкреасом и более высокая активность глутатионпероксидзы (ГП), ГР и каталазы по сравнению с мускулом, а ресурс глутатиона (GSH) в жабрах был ниже, чем в гепатопанкреасе. Это отражает существенный вклад в антиоксидантную защиту жабр гребешка как глутатионовой системы, так и ключевых антиоксидантных ферментов – СОД и каталазы. В гепатопанкреасе моллюска выявлен наибольший уровень глутатиона и высокая активность ГП, сходная с жабрами. Это отражает их весомую роль в АО защите этого органа. На этом фоне активность ГР, СОД и каталазы в гепатопанкреасе была существенно ниже, чем в жабрах. Мускул гребешка отличался наименьшей активностью ГП и низким уровнем GSH, близким к жабрам. Активность СОД в мускуле была сопоставима со значением в жабрах, а активность каталазы и ГР – со значениями в гепатопанкреасе моллюска.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

О. Л. Гостюхина

Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского (ИнБЮМ) РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: gostolga@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-0069-7990
Россия, Севастополь

Т. И. Андреенко

Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского (ИнБЮМ) РАН

Email: gostolga@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-1165-5358
Россия, Севастополь

Список литературы

  1. Александрова О.Л., Солдатов А.А., Головина И.В. Особенности глутатионпероксидной системы в тканях двух цветовых морф черноморской мидии Mytilus galloprovincialis Lam. // Экол. моря. 2001. T. 58. C. 22–26.
  2. Бельчева Н.Н., Довженко Н.В., Истомина А.А. и др. Антиоксидантная система мидии Грея Crenomytilus grayanus (Dunker, 1853) и приморского гребешка Mizuhopecten yessoensis (Jay, 1857) (Mollusca: Bivalvia) // Биол. моря. 2016. Т. 42. № 5. С. 375–380.
  3. Бондарев И.П. Новые данные о биологии и экологии Flexopecten glaber (Linnaeus, 1758) (Bivalvia, Pectinidae) в Черном море // Вод. биоресурсы и среда обитания. 2019. T. 2. № 2. C. 36–44.
  4. Борисенок О.А., Бушма М.И., Басалай О.Н., Радковец А.Ю. Биологическая роль глутатиона // Мед. новости. 2019. Т. 7. № 298. С. 3–8.
  5. Гостюхина О.Л., Андреенко Т.И. Ферментное и низкомолекулярное звенья антиоксидантного комплекса двух видов черноморских моллюсков с разной устойчивостью к окислительному стрессу: Mytilus galloprovincialis Lam. и Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906) // Журн. общ. биол. 2018. Т. 79. № 6. С. 482–492.
  6. Гостюхина О.Л., Андреенко Т.И. Активность супероксиддисмутазы и каталазы в тканях трех видов черноморских двустворчатых моллюсков: Cerastoderma glaucum (Bruguiere, 1789), Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906) и Mytilus galloprovincialis Lam. в связи с адаптацией к условиям их обитания //Журн. эвол. биохим. и физиол. 2020. Т. 56. № 2. С. 24–34.
  7. Гостюхина О.Л., Солдатов А.А. Влияние голодания на антиоксидантный комплекс двустворчатого моллюска Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906) из Черного моря // Биол. моря. 2023. Т. 49. № 1. С. 17–26.
  8. Истомина А.А., Мазур А.А., Челомин В.П. и др. Интегрированный ответ биомаркëров при оценке качества морской среды на примере двустворчатого моллюска Mytilus trossulus (Gould, 1850) // Биол. моря. 2021. Т. 47. С. 176–183.
  9. Климова Я.С., Чуйко Г.М. Антиоксидантный статус пресноводных двустворчатых моллюсков Dreissena polymorpha и D. bugensis (Dreissenidae, Bivalvia) из Волжского плёса Рыбинского водохранилища // Поволжский экол. журн. 2015. № 1. С. 33–41.
  10. Путилина Ф.Е. Определение содержания восстановленного глутатиона в тканях // Методы биохим. исследований. Л.: Изд-во ЛГУ. 1982. С. 183–187.
  11. Ревков Н.К. Гребешок черноморский Flexopecten glaber ponticus Bucquoy, Dautzenberg et Dollfus, 1889 // Красная книга Республики Крым. Животные. Симферополь: АРИАЛ. 2015. С. 39.
  12. Солдатов А.А., Гостюхина О.Л., Головина И.В. Функциональные состояния антиоксидантного ферментного комплекса тканей Mytilus galloprovincialis Lam. в условиях окислительного стресса //Журн. эвол. биохим. и физиол. 2014. № 3. С. 183–189.
  13. Berik N., Çankiriligil C., Gül G. Mineral content of smooth scallop (Flexopecten glaber) caught Canakkale, Turkey and evaluation in terms of food safety // J. Trace Elem. Med. Biol. 2017. V. 42. P. 97–102.
  14. Buttemer W.A., Abele D., Costantini D. From bivalves to birds: oxidative stress and longevity // Funct. Ecol. 2010. V. 24. № 5. P. 971–983.
  15. Cameron L.P., Reymond C.E., Müller-Lundin F. et al. Effects of temperature and ocean acidification on the extrapallial fluid pH, calcification rate, and condition factor of the king scallop Pecten maximus // J. Shellfish Res. 2019. V. 38. № 3. P. 763–777.
  16. Christophersen G. Effects of environmental conditions on culturing scallop spat (Pecten maximus). Bergen, Norway: Univ. of Bergen. 2005.
  17. Cossi P.F., Herbert L.T., Yusseppone M.S. et al. Toxicity evaluation of the active ingredient acetamiprid and a commercial formulation (Assail® 70) on the non-target gastropod Biomphalaria straminea (Mollusca: Planorbidae) // Ecotoxicol. Environ. Saf. 2020. V. 192. Art. 110248. 10.1016/j.ecoenv.2020.110248
  18. Elia A.C., Burioli E., Magara G. et al. Oxidative stress ecology on Pacific oyster Crassostrea gigas from lagoon and offshore Italian sites // Sci. Total Environ. 2020. V. 739. Art. ID 139886.
  19. Exploring Themes on Aquatic Toxicology / Ed. S. Allodi. Kerala, India: Research Signpost. 2013.
  20. Gamble S.C., Goldfarb P.S., Porte C., Livingstone D.R. Glutathione peroxidase and other antioxidant enzyme function in marine invertebrates (Mytilus edulis, Pecten maximus, Carcinus maenas and Asterias rubens) // Mar. Environ. Res. 1995. V. 39. № 1-4. P. 191–195.
  21. Giarratano E., Lompré J.S., Malanga G. Evidences of metabolic alterations and cellular damage in different tissues of scallops Aequipecten tehuelchus exposed to cadmium // Mar. Environ. Res. 2023. V. 188. Art. ID 106011.
  22. Gostiukhina O.L., Golovina I.V. Сomparative analysis of antioxidant complex of the Black sea mollusks Mytilus galloprovincialis, Anadara inaequivalvis and Crassostrea gigas // Hydrobiol. J. 2013. V. 49. № 3. P. 77–84.
  23. Góth L.A. A simple method for determination of serum catalase activity and revision of reference range // Clin. Chim. Acta. 1991. V. 196. № 2–3. P. 143–151.
  24. Halliwell B. Antioxidant defence mechanisms: from the beginning to the end (of the beginning) // Free Radical Res. 1999. V. 31. № 4. P. 261–272.
  25. Halliwell B., Gutteridge J. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and disease // Biochem. J. 1984. V. 219. № 1. P. 1–14.
  26. Istomina A., Yelovskaya O., Chelomin V. Antioxidant activity of Far Eastern bivalves in their natural habitat // Mar. Environ. Research. 2021. V. 169. P. 105383.
  27. Lesser M. Oxidative stress in the marine environment: biochemistry and physiological ecology // Annu. Rev. 2006. V. 68. P. 253–278.
  28. Livingstone D.R. Origins and evolution of pathways of anaerobic metabolism in the animal kingdom // Am. Zool. 1991. V. 31. P. 522–534.
  29. Livingstone D.R. Contaminant-stimulated reactive oxygen species production and oxidative damage in aquatic organisms // Mar. Pollut. Bull. 2001. V. 42. № 8. P. 656–666.
  30. Lompré J., Malanga G., Gil M.N. Multiple-biomarker approach in a commercial marine scallop from San Jose gulf (Patagonia, Argentina) for health status assessment // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 2020. V. 78. P. 451–462.
  31. Lowry O., Rosebrough N., Farr A.L., Randall R. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. № 1. P. 265–275.
  32. Lushchak V.I. Environmentally induced oxidative stress in aquatic animals // Aquat. Toxicol. 2011. V. 101. № 1. P. 13–30.
  33. Manduzio H., Rocher B., Durand F. et al. The point about oxidative stress in mollusks // Invertebr. Surviv. J. 2005. V. 91. № 2. P. 91–104.
  34. Marčeta T., Da Ros L., Marin M.G. et al. Overview of the biology of Flexopecten glaber in the North Western Adriatic Sea (Italy): a good candidate for future shellfish farming aims? // Aquaculture. 2016. V. 462. P. 80–91.
  35. Marques A., Piló D., Araújo O. Propensity to metal accumulation and oxidative stress responses of two benthic species (Cerastoderma edule and Nephtys hombergii): are tolerance processes limiting their responsiveness? // Ecotoxicology. 2016. V. 25. № 4. P. 664–676.
  36. Marsden I.D., Cranford P.J. Scallops and marine contaminants // Dev. Aquacult. Fish. Sci. 2016. V. 40. P. 567–584.
  37. Martínez M., Ferrándiz M.L., Díez A., Miquel H. Depletion of cytosolic GSH decreases the ATP levels and viability of synaptosomes from aged but not from young mice // Mech. Aging Dev. 1995. V. 84. № 1. P. 77–81.
  38. Nardi A., Benedetti M., Fattorini D., Regoli F. Oxidative and interactive challenge of cadmium and ocean acidification on the smooth scallop Flexopecten glaber // Aquat. Toxicol. 2018. V. 196. P. 53–60.
  39. Ng C.F., Schafer F.Q., Buettner G.R., Rodgers V.G.J. The rate of cellular hydrogen peroxide removal shows dependency on GSH: mathematical insight into in vivo H2O2 and GPx concentrations // Free Radical Res. 2007. V. 41. № 11. P. 1201–1211.
  40. Nguyen T.V., Alfaro A.C., Young T., Merien F. Tissue-specific immune responses to Vibrio sp. infection in mussels (Perna canaliculus): a metabolomics approach // Aquaculture. 2019. V. 500. P. 118-125.
  41. Nishikimi M., Rao N.A., Yagi K. The occurrence of superoxide anion in the reaction of reduced phenazine methosulfate and molecular oxygen // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. V. 46. № 2. P. 849–854.
  42. Ohkawa H., Ohishi N., Yagi K. Assay for lipid peroxides in animal tissues by thiobarbituric acid reaction // Anal. Biochem. 1979. V. 95. № 2. P. 351–358.
  43. Paglia D., Valentine W. Studies on the quantitative and qualitative characterization of erythrocyte glutathione peroxidase // J. Lab. Clin. Med. 1967. V. 70. № 1. P. 158–169.
  44. Pirkova A.V., Ladygina L.V. Meiosis, embryonic, and larval development of the Black Sea scallop Flexopecten glaber ponticus (Bucquoy, Dautzenberg & Dollfus, 1889) (Bivalvia, Pectinidae) // Mar. Biol. J. 2017. V. 2. № 4. P. 50–57.
  45. Qian J., Li Z., Shen Y. et al. Synergistic effect of temperature and salinity on antioxidant enzymes activities of Chlamys nobilis // S. China Fish. Sci. 2015. V. 11. № 6. P. 49–57.
  46. Qiu J., Ma F., Fan H., Li A. Effects of feeding Alexandrium tamarense, a paralytic shellfish toxin producer, on antioxidant enzymes in scallops (Patinopecten yessoensis) and mussels (Mytilus galloprovincialis) // Aquaculture. 2013. V. 396-399. P. 76–81.
  47. Rahman M.A., Henderson S., Miller-Ezzy P. et al. Immune response to temperature stress in three bivalve species: Pacific oyster Crassostrea gigas, Mediterranean mussel Mytilus galloprovincialis and mud cockle Katelysia rhytiphora // Fish Shellfish Immunol. 2019. V. 86. P. 868–874.
  48. Regoli F., Giuliani M.E. Oxidative pathways of chemical toxicity and oxidative stress biomarkers in marine organisms // Mar. Environ. Res. 2014. V. 93. P. 106–117.
  49. Regoli F., Nigro M., Orlando E. Lysosomal and antioxidant responses to metals in the Antarctic scallop Adamussium colbecki // Aquat. Toxicol. 1998. V. 40. № 4. P. 375–392.
  50. Regoli F., Principato G. Glutathione, glutathione-dependent and antioxidant enzymes in mussels, Mytilus galloprovincialis, exposed to metals under field and laboratory conditions: implications for the use of biochemical biomarkers // Aquat. Toxicol. 1995. V. 31. № 2. P. 143–164.
  51. Regoli F., Principato G., Bertoli E. Biochemical characterization of the antioxidant system in the scallop Adamussium colbecki, a sentinel organism for monitoring the Antarctic environment // Polar. Biol. 1997. V. 17. P. 251–258.
  52. Revkov N.K., Pirkova A.V., Timofeev V.A. et al. Growth and morphometric characteristics of the scallop Flexopecten glaber (Bivalvia: Pectinidae) rared in cage off the coast of Crimea (Black Sea) // Ruthenica. 2021. V. 31. № 3. P. 127–138.
  53. Stevens A.M., Gobler C.J. Interactive effects of acidification, hypoxia, and thermal stress on growth, respiration, and survival of four North Atlantic bivalves // Mar. Ecol. Prog. Ser. 2018. V. 604. P. 143–161.
  54. Tan K., Zhang B., Zhang H. et al. Enzymes and non-enzymatic antioxidants responses to sequential cold stress in polymorphic noble scallop Chlamys nobilis with different total carotenoids content // Fish Shellfish Immunol. 2020. V. 97. P. 617–623.
  55. Telahigue K., Rabeh I., Chouba L. et al. Assessment of the heavy metal levels and biomarker responses in the smooth scallop Flexopecten glaber from a heavily urbanized Mediterranean lagoon (Bizerte lagoon) // Environ. Monit. Assess. 2022. V. 194. № 6. Art. no. 397.
  56. Todorova V.R., Panayotova M.D., Bekov R.I., Prodanov B.K. Recovery of Flexopecten glaber (Linnaeus, 1758) (Bivalvia: Pectinidae) in the Bulgarian Black Sea waters: recent distribution, population characteristics and future perspectives for protection and commercial utilisation // Acta Zool. Bulg. 2022. V. 74. № 3. P. 437–444.
  57. Trevisan R., Mello D.F., Delapedra G. et al. Gills as a glutathione-dependent metabolic barrier in Pacific oysters Crassostrea gigas: absorption, metabolism and excretion of a model electrophile // Aquat. Toxicol. 2016. V. 173. P. 105–119.
  58. Viarengo A., Canesi L., Mazzucotelli A., Ponzano E. Cu, Zn and Cd content in different tissues of the Antarctic scallop Adamussium colbecki: role of metallothionein in heavy metal homeostasis and detoxication // Mar. Ecol.: Prog. Ser. 1993. V. 95. P. 163–168.
  59. Viarengo A., Canesi L., Martinez P.G. et al. Pro-oxidant processes and antioxidant defence systems in the tissues of the Antarctic scallop (Adamussium colbecki) compared with the Mediterranean scallop (Pecten jacobaeus) // Comp. Biochem. Physiol. Part B: Biochem. Mol. Biol. 1995. V. 111. № 1. P. 119–126.
  60. Yang C., Wang L., Jiang Q. et al. The polymorphism in the promoter region of metallothionein 1 is associated with heat tolerance of scallop Argopecten irradians // Gene. 2013. V. 526. № 2. P. 429–436.
  61. Zhukovskaya A.F., Dovzhenko N.V., Slobodskova V.V., Chelomin V.P. Age-related changes in the anti-radical defense system in the tissues of Yesso scallop Mizuhopecten yessoensis (JAY1857) // IOP Conf. Ser.: Earth Environ. Sci. IOP Publ. 2020. V. 548. № 4. Art. ID 042058.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Внешний вид раковин и мягких тканей гребешка Flexopecten glaber ponticus

Скачать (477KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Уровень ТБК-активных продуктов и глутатиона (GSH) в тканях гребешка Flexopecten glaber ponticus (1 – гепатопанкреас, 2 – жабры, 3 – мускул; *достоверные отличия от значений в других тканях (p ≤ 0.05–0.01))

Скачать (165KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Активность ГП и ГР в тканях гребешка Flexopecten glaber ponticus (1 – гепатопанкреас, 2 – жабры, 3 – мускул; *достоверные отличия от значений в других тканях (p ≤ 0.05–0.01))

Скачать (161KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Активность СОД и каталазы в тканях гребешка Flexopecten glaber ponticus (1 – гепатопанкреас, 2 – жабры, 3 – мускул; *достоверные отличия от значений в других тканях (p ≤ 0.05–0.01))

Скачать (162KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024