Влияние индуктивного эффекта на протолитические свойства некоторых алифатических аминокислот

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Методом рН-метрии исследованы протолитические свойства ряда алифатических аминокислот: серина (Ser), цистеина(Cys), глицина (Gly), аланина (Ala), валина (Val), лейцина (Leu) и изолейцина (Ile) в водных растворах приТ= 298.2 Ки I = 0.1 мол/л NaNO3. С использованием рассчитанныхконстант ионизации аминокислот и уравнения, позволяющего количественно оценить индуктивный эффектв алифатическом ряду (уравнение Тафта) была рассчитана константа заместителяσ*, значения которой показали положительную корреляцию с константами ионизации аминокислот (рKi) (R2= 0.9561 и R2= 0.8542).Полученные результаты позволили установить, что кислотность исследуемых аминокислот снижается в следующем порядке: Cys > Ser> Gly > Leu > Ala > Ile > Val.Установлено, что кислотно-основные свойства аминокислот закономерно меняются в зависимости отиндуктивного эффекта (радикальной константыσ*). Среди изученных аминокислот Cysпроявляет наибольшую кислотность и считается самым слабым основанием.

Об авторах

А. С. Самадов

Таджикский национальный университет

Email: s.rasul@mail.ru
734025, Душанбе, Таджикистан

Дж. Н. Хакимов

Таджикский национальный университет

Email: s.rasul@mail.ru
734025, Душанбе, Таджикистан

А. Ф. Степнова

Российский университет дружбы народов

Email: s.rasul@mail.ru
117198, Москва, Россия

Э. Ф. Файзуллозода

Таджикский национальный университет

Email: s.rasul@mail.ru
734025, Душанбе, Таджикистан

А. В. Кузин

Московский педагогический государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: s.rasul@mail.ru
129164, Москва, Россия

Список литературы

  1. Akram M., Asif H.M.,Uzair M., et al. // J. of Medicinal PlantsResearch. 2011. V. 5. № 17. P. 3997.
  2. ValdemirL., Zélia M. da CostaL., Danillo V.,et al. // J. of Molecular Liquids. 2020. P. 319. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2020.114109
  3. Rand R.P. // Philos. Trans. R. Soc.Lond. Ser. B Biol. Sci. 2004. V. 359. P. 1277. https://doi.org/10.1098/rstb.2004.1504
  4. Adam C.L.,Gordon M.C. // J. Chem.Inf. Model. 2009. V. 49. P. 2013.
  5. Makowska J., Baginska K., Liwo A.,et al. // Peptide Science. 2008. V. 90. № 5. https://doi.org/10.1002/bip.21046
  6. Somaryn M.S., Gharib F. //J. of Applied Chemical Research. 2014. V. 8. № 3. P. 17.
  7. Subirats X.E., Rosés F.M., Bosch E., etal. // Molecular Sciences and Chemical Engineering, Elsevier 2015. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-409547-2.11559-8
  8. Зеленин О.Ю.,Кочергина Л.А. // Журн. общ. химии. 2004. Т. 74. № 2. С. 230–234.
  9. Bretti C., Giuffrè O., Lando G., et al. // SpringerPlus. 2016. 5:928. https://doi.org/10.1186/s40064-016-2568-8
  10. Seza BastugA., Seda Goz E., TalmanY., et al. // J. of Coordination Chemistry. 2011. V. 64. № 2. P. 281. http://dx.doi.org/10.1080/00958972.2010.541454
  11. Clarke R.G.F.,Collins C.M., Roberts J.C., et al. // GeochimicaetCosmochimica Acta. 2004. V. 69. № 12. P. 3029. https://doi.org/10.1016/j.gca.2004.11.028
  12. Вандышев В.Н.,Леденков С.Ф. // Журн. физ. химии. 2009. Т. 83. № 12. С. 2384.
  13. Chernyshova О.S., Boichenko A.P.,Abdulrahman H., et al. // J. of MolecularLiquids. 2013. Р. 182. http://dx.doi.org/10.1016/j.molliq.2013.03.003
  14. Sharma V.K., CasteranF., Millero F.J., et al. // J. of Solution Chemistry. 2002. V.31. № 10. P. 783. https://doi.org/10.1023/a:1021389125799
  15. Zhu M., Yang D., Ye R., et al. // Catal.Sci. Technol. 2019. https://doi.org/10.1039/C9CY00102F.
  16. Chowdhury S., Mandal P., Hossain A., et al. // J. Chem. Eng. Data. 2019.V. 64. № 10. P. 4286. https://doi.org/10.1021/acs.jced.9b00363
  17. Glinskia J., Chavepeyerb G., Platten J. // Biophysical Chemistry 2000. V. 84. P. 99. https://doi.org/10.1016/S0301-4622(99)00150-7
  18. Горичев И.Г., Атанасян Т.К., Мирзоян П.И.Расчет констант кислотно-основныхсвойств наночастиц оксидных суспензий с помощью программ Mathсad.Учебное пособие. Москва. 2014. 57 с.
  19. Arcis H., Ferguson J.P., Cox J.S., et al. // Cite as: J. Phys. Chem. Ref. 2020. V. 49. https://doi.org/10.1063/1.5127662
  20. Кобилова Н.Х., Бобилова Ч.Х., Жабборова Д.Р. // Международный академическийвестник. 2019. № 1 (33). С. 89.
  21. Самадов А.С., Хакимов Дж.Н., Степнова А.Ф. // Журн. физ. химии.2023. Т. 97. № 4. С. 512. https://doi.org/10.31857/S004445372304026X
  22. Самадов А.С., Миронов И.В.,. Горичев И.Г. и др. // Журн.общ. химии. 2020. Т. 90. № 11. С. 1738. doi: 10.31857/S0044460X20110141
  23. Самадов А.С., Степнова А.Ф., Файзуллозода Э.Ф. и др. // Вecтн.Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 2023. Т. 64. № 3.
  24. Kochergina L.A.,Volkov A.V., Khokhlova E.A., et al. // Rus. J. of PhysicalChemistry. 2011. V. 85. № 5. P. 970.
  25. Martell A.E., Smith R.M. Aminocarboxylic Acids. Critical Stability Constants.1982. P. 1. https://doi.org/10.1007/978-1-4615-6761-5_1
  26. Zelenin O. Yu., Kochergina L.A. // Russian Journalof general chemistry. 2004. V. 74. № 2. P. 259
  27. Sovago I., KissT., Gergely A. // Pure & App. Chem. 1993. V.65. № 5. P. 1029. https://doi.org/10.1351/pac199365051029.
  28. Berthon G. // Pure & App. Chem. 1995. V. 67. № 7. P. 1117. https://doi.org/10.1351/pac199567071117
  29. Popoca J.L., Thoke H.S., Stock R.P., et al. // Biochemistryand Biophysics Reports. 2020. V. 24. № 100802. https://doi.org/10.1016/j.bbrep.2020.100802
  30. Cherkasov A.R., Galkin V.I., Cherkasov R.A. // Rus. Chemical Reviews. 1996. V. 65. № 8. P. 641. https://doi.org/10.1070/RC1996v065n08ABEH000227
  31. Kingsbury C.A. // Faculty Publications Chemistry Department. 2019. № 155. http://digitalcommons.unl.edu/chemfacpub/155
  32. Widing H.F., Levitt L.S. // Z. Naturforsch. 1979. V. 34b. P. 321. https://doi.org/10.1515/znb-1979-0236.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025