Отправить статью по E-mail 
Особенности молекулярного связывания циклоксидима с ацетил-КоА карбоксилазой культурной сои и сорных растений
- Авторы: Тимкин П.Д.1, Иваний А.А.1, Михайлова М.П.1, Штабная У.Е.1, Гретченко А.Е.1, Серебренникова Ю.О.1, Пензин А.А.1
-
Учреждения:
- Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
- Выпуск: № 10 (2024)
- Страницы: 50-56
- Раздел: Экспериментальные статьи. Пестициды
- URL: https://kazanmedjournal.ru/0002-1881/article/view/647218
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0002188124100065
- EDN: https://elibrary.ru/ANQIVC
- ID: 647218
Цитировать
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Аннотация
Ацетил-КоА карбоксилаза (ACC) – один из главных ферментов, выполняющих регуляторную роль в биосинтезе жирных кислот в растениях. Циклодим – один из гербицидов, являющийся ингибитором данного фермента. Некоторые сорные злаковые растения, такие как ежовник обыкновенный (Echinochloa crus-galli L.) и мятлик однолетний (Poa annua L.), обладают устойчивостью к циклоксидиму. Другие виды злаковых сорняков – росичка кроваво-красная (Digitaria sanguinalis (L.) Scop.) и щетинник зеленый (Setaria viridis (L.) P. Beauv.), напротив, подвержены воздействию гербицида. Молекулярные механизмы, лежащие в основе резистентности к ACC являются малоизученными. Объяснение механизма устойчивости, вероятно, лежит в структуре ACC у разных видов. Использование методов биоинформатики поможет понять механизмы адаптации, исходя из молекулярных свойств фермента, что поспособствует созданию новых гербицидов. Целью данной работы было изучение особенности связывания циклоксидима с ферментом ACC для каждого из этих видов сорных растений, включая сою (Glycine max (L.) Merr.). Для сорных растений E. crus-galli и P. annua выявлено от 6 до 7 возможных комплексов с разным положением лиганда по отношению к рецептору, что потенциально может объяснить механизм устойчивости. При этом определена низкая энергия связывания для комплекса циклоксидима с G. max (до –7.31 ккал/моль), что демонстрирует наличие у культуры иных механизмов устойчивости.
Полный текст
Об авторах
П. Д. Тимкин
Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
Email: penzin9898@mail.ru
Россия, 675028 Благовещенск Амурская обл., Игнатьевское шоссе, 19
А. А. Иваний
Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
Email: penzin9898@mail.ru
Россия, 675028 Благовещенск Амурская обл., Игнатьевское шоссе, 19
М. П. Михайлова
Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
Email: penzin9898@mail.ru
Россия, 675028 Благовещенск Амурская обл., Игнатьевское шоссе, 19
У. Е. Штабная
Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
Email: penzin9898@mail.ru
Россия, 675028 Благовещенск Амурская обл., Игнатьевское шоссе, 19
А. Е. Гретченко
Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
Email: penzin9898@mail.ru
Россия, 675028 Благовещенск Амурская обл., Игнатьевское шоссе, 19
Ю. О. Серебренникова
Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
Email: penzin9898@mail.ru
Россия, 675028 Благовещенск Амурская обл., Игнатьевское шоссе, 19
А. А. Пензин
Федеральный научный центр “Всероссийский научно-исследовательский институт сои”
Автор, ответственный за переписку.
Email: penzin9898@mail.ru
Россия, 675028 Благовещенск Амурская обл., Игнатьевское шоссе, 19
Список литературы
- Burke I.C., Bell J.L. Plant health management: Herbicides, Encyclopedia of Agriculture and Food Systems. 2014. P. 425–440. doi: 10.1016/b978-0-444-52512-3.00181-9
- Jursík M., Hamouzová K., Hajšlová J. Dynamics of the degradation of acetyl-CoA carboxylase herbicides in vegetables // Foods. 2021. V. 10(2). P. 405. doi: 10.3390/foods10020405
- Ye F. Herbicidal activity and molecular docking study of novel ACCase inhibitors // Front. Plant Sci. 2018. V. 9. doi: 10.3389/fpls.2018.01850
- Rosculete C. Determination of the environmental pollution potential of some herbicides by the assessment of cytotoxic and genotoxic effects on Allium cepa // Inter. J. Environ. Res. Public Health. 2018. V. 16(1). P. 75. doi: 10.3390/ijerph16010075
- De Prado R., Osuna M.D., Fischer A.J. Resistance to accase inhibitor herbicides in a green foxtail (Setaria viridis) biotype in Europe // Weed Sci. 2004. V. 52(4). P. 506–512. doi: 10.1614/ws-03-097r
- Claerhout S., Reheul D., De Cauwer B. Sensitivity of echinochloa crus-galli populations to maize herbicides: A comparison between cropping systems // Weed Res. 2015. V. 55(5). P. 470–481. doi: 10.1111/wre.12160
- Grichar W.J. Control of Texas panicum (Panicum texanum) and southern crabgrass (Digitaria ciliaris) in peanuts (Arachis hypogaea) with postemergence herbicides // Peanut Sci. 1991. V. 18(1). P. 6–9. doi: 10.3146/i0095-3679-18-1-3
- Barua R., Boutsalis P., Kleemann S., Malone J., Gill G., Preston C. Alternative herbicides for controlling herbicide-resistant annual bluegrass (Poa annua L.) in Turf // Agronomy. 2021. V. 11. P. 2148. doi: 10.3390/agronomy11112148
- Clay D.V., Dixon F.L., Willoughby I. Efficacy of graminicides on grass weed species of Forestry // Crop Protect. 2006. V. 25(9). P. 1039–1050. doi: 10.1016/j.cropro.2006.01.015
- Захарова Е.Б., Немыкин A.A. Сорные растения Амурской области и меры борьбы с ними. Изд. 2-е, испр. и доп. Благовещенск: Дальневост. ГАУ, 2015. 153 с.
- Ye F. Herbicidal activity and molecular docking study of novel ACCase inhibitors // Front. Plant Sci. 2018. V. 9. doi: 10.3389/fpls.2018.01850
- Jumper J., Evans R., Pritzel A. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold // Nature. 2021. V. 596. P. 583–589. doi: 10.1038/s41586-021-03819-2
- Mirdita M., Schütze K., Moriwaki Y., Heo L., Ovchinnikov S., Steinegger M. ColabFold: Making protein folding accessible to all // Nature Methods. 2022.
- Jakubec D., Škoda P., Krivák R., Novotný M., Hoksza D. PrankWeb 3: accelerated ligand-binding site predictions for experimental and modelled protein structures // Nucl. Acid. Res. 2022. № 5.
- Jendele L., Krivák R., Škoda P., Novotný M., Hoksza D. PrankWeb: a web server for ligand binding site prediction and visualization // Nucl. Acid. Res. 2019. № 5.
- Krivák R., Hoksza D. P2Rank: machine learning based tool for rapid and accurate prediction of ligand binding sites from protein structure // J. Cheminformat. 2018 № 10(1). P. 39.
- Scripps Research. AutoDock. 2014. Available from: https://ccsb.scripps.edu/autodock/
- O'Boyle N.M., Banck M., James C.A. et al. Open Babel: An open chemical toolbox // J. Cheminform. 2011. V. 3. P. 33. doi: 10.1186/1758-2946-3-33
- BIOVIA, DassaultSystèmes, [Discovery studio], [ver. 4.5]. San Diego: Dassault Systèmes, 2021.
Дополнительные файлы
